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萊茵衣藻超復合物的高分辨率冷凍電鏡結構獲解析

2021-07-09 13:47:25 來源：中國科學報

在藻類和綠色植物中，存在光系統(tǒng)I（PSI）和光系統(tǒng)II（PSII）。它們的外周天線——捕光復合物I和II（LHCI和LHCII）能吸收光能并將能量傳遞給兩個光系統(tǒng)，進而驅動光合作用電子傳遞和能量轉換過程。

中科院生物物理所李梅課題組、柳振峰課題組聯(lián)合日本國立基礎生物學研究所Minagawa教授課題組，合作攻關解析了萊茵衣藻PSI-LHCI-LHCII超復合物的高分辨率冷凍電鏡結構。相關論文于7月8日發(fā)表在《自然—植物》。

“在藻類和植物的光合作用中，存在一種類似于蹺蹺板的分子動態(tài)過程，被稱為狀態(tài)轉換調控。”論文通訊作者之一李梅對《中國科學報》說，“這種機制能調節(jié)捕光天線向兩個光系統(tǒng)分配能量，使得二者的激發(fā)水平處于相對平衡的狀態(tài)。”

當PSII被過度激發(fā)時，綠藻和植物PSII的捕光復合物LHCII被磷酸化，部分磷酸化LHCII三體與PSII解離并與PSI結合形成PSI-LHCI-LHCII超復合物，從而增加向PSI反應中心傳遞的能量，實現(xiàn)了激發(fā)能在PSII和PSI之間的平衡分配——這種“蹺蹺板”作用能幫助藻類和植物適應自然界多變的光照條件，提高光合作用效率。

綠藻中的PSI-LHCI-LHCII超復合物比植物中相應的復合物更大更復雜，包含至少2個LHCII三體。在萊茵衣藻（一種單細胞模式綠藻）中，9個不同的LhcbM蛋白參與形成不同組成的LHCII三聚體。

“因此，萊茵衣藻PSI-LHCI-LHCII超復合物的結構和組成極為復雜，具體是由哪種LhcbM蛋白參與介導LHCII與PSI-LHCI復合物裝配的問題一直以來都不清楚，其能量傳遞途徑也有待研究。”另一位論文通訊作者柳振峰說。

此次研究人員成功解析了萊茵衣藻PSI-LHCI-LHCII超復合物的高分辨率冷凍電鏡結構。發(fā)現(xiàn)該超分子復合體是由PSI核心在一側結合8個LHCI蛋白，在另一側結合2個LHCI單體和2個磷酸化LHCII三聚體，構成一個總分子量達~1100 kDa的膜蛋白-色素復合體。

基于高質量電鏡密度圖，研究人員準確指認了參與構成該超復合物的磷酸化LHCII中全部LhcbM蛋白，發(fā)現(xiàn)LhcbM1和LhcbM5通過它們的磷酸化氨基末端區(qū)域直接與PSI核心相互作用，且LhcbM5還介導并穩(wěn)定了PSI核心與LhcbM1之間的裝配。此外，對分別缺失LhcbM1（DLhcbM1）和LhcbM5（DLhcbM5）的衣藻突變株的生化、功能和結構研究結果表明，LhcbM5對于超復合體的形成是必不可少的，DLhcbM5突變株的狀態(tài)轉換明顯受到影響。在DLhcbM1突變體中，LhcbM3蛋白取代了LhcbM1與PSI結合，因而DLhcbM1突變體中仍然能夠形成PSI-LHCI-LHCII超復合物。

“該項研究的亮點在于發(fā)現(xiàn)綠藻中一個特定的捕光蛋白LhcbM5參與捕光復合物LHCII與光系統(tǒng)I的裝配，并在狀態(tài)轉換中發(fā)揮重要的作用。這對于我們深入理解不同亞型的捕光蛋白在光合作用及其調節(jié)過程中的特定生物學功能具有重要的意義。”李梅說。

“植物和藻類光合作用調控機理是一個令人興奮的前沿研究方向，此次研究中，中日兩國的3個科研團隊互相配合、取長補短，通過結構生物學、生物化學和分子遺傳學等多種方法相結合，才得以發(fā)現(xiàn)并深入探討特定類型捕光蛋白在光合作用狀態(tài)轉換過程中的作用機制。”柳振峰表示。

標簽：萊茵衣藻超復合物高分辨率冷凍電鏡結構